Gelişmiş Arama

Basit öğe kaydını göster

dc.contributor.advisorAslan, Oktay
dc.contributor.authorGündoğmaz, Gülnaz
dc.date.accessioned2019-12-10T07:52:50Z
dc.date.available2019-12-10T07:52:50Z
dc.date.issued2002en_US
dc.date.submitted2002
dc.identifier.citationGündoğmaz, Gülnaz. Değişik salvia türlerinden elde edilen polifenol oksidaz enziminin aktivitesinin araştırılması. Yayınlanmamış yüksek lisans tezi. Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü, 2002.en_US
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12462/10212
dc.descriptionBalıkesir Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Kimya Ana Bilim Dalıen_US
dc.description.abstract.en_US
dc.description.abstractBu çalışmada bazı Salvia türlerinin (Salvia viridis L., Salvia virgata Jacq ve Salvia tomentosa Miller.) kök, gövde, yaprak ve çiçeklerinden polifenol oksidaz enzimi elde edilerek katekol substratı kullanılarak, kinetik özellikleri incelenmiştir. Km değerleri; kök, gövde, yaprak ve çiçek için sırasıyla: Salvia viridis PPO için 65, 33, 23,15.2 mM; Salvia virgata da 5.4, 23.8, 22.8 mM.; Salvia tomentosa için ise 5.39, 5.79, 6.73, 6.13 mM bulunmuştur. Vmax değerleri ise kök, gövde, yaprak ve çiçek için sırasıyla, Salvia viridis'te 1400, 1300, 2900, 4400 U /ml.dak; Salvia virgata'da 7314, 3004, 6689 U /ml.dak ; Salvia tomentosa 'da ise 6501, 345, 1 1218, 8864 U /ml.dak bulunmuştur. Ayrıca askorbik asit, L-sistein ve sodyum azid gibi bileşiklere karşı enzimin afınitesi araştırılmıştır. Bulunan I50 değerlerinden en güçlü inhibitörün L-sistein ve askorbik asit olduğu tespit edilmiştir. Enzimin sıcaklık artışına paralel olarak denatüre olmasından aktivitesinde azalma olduğu saptanmıştır.en_US
dc.description.abstractThe polyphenol oxidase enzyme was extracted from roots, stems, leaves and flowers of some Salvia species {Salvia viridis L., Salvia virgata Jacq. ve Salvia iomentosa Miller.J and their kinetic properties were investigated using catechol as substrate. The Km values of PPO enzyme for root, stem, leaf and flower were 65 mM.,33 mM..23 mM..15,2 mM. for Salvia viridis and 5.39 mM.,5.79 mM.. 6,73 mM.,6,13 mM.for Salvia tomentosa. For Salvia virgata Km values of PPO enzyme activity 5,4 mM.-,23,8 mM., and 22,8 mM., for stem, leaf and flower, respectively. The Vmav values of PPO enzyme for root, stem, leaf and flower were 1400, 1300, 2900, 4400 U/ml.dak for Salvia viridis; 6501, 345, 11218, 8864 U/ml.dak for Salvia tomentosa, The Vmax values of PPO enzyme from stem, leaf and flower were 7314, 3004, 6689 U/ml.dak. for Salvia virgata. PPO enzyme affinity of some compounds, like Ascorbic acid, L-Cystein and Sodium azide were also investigated. İt was found from I50 values that Ascorbic acid and L-Cystein exhibite the most inhibition effect on the Salvia PPO's. The value of I50 was determined. It was also observed that PPO enzyme activity decreased when the temperature increased. This might be due to enzyme denaturation.en_US
dc.language.isoturen_US
dc.publisherBalıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsüen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectPolifenol Oksidazen_US
dc.subjectSalvia Viridisen_US
dc.subjectSalvia Virgataen_US
dc.subjectSalvia Tomentosaen_US
dc.subjectAskorbik Asiten_US
dc.subjectİnhibisyonen_US
dc.subjectAdaçayıen_US
dc.subjectPolyphenol Oxidaseen_US
dc.subjectAscorbic Aciden_US
dc.subjectInhibitionen_US
dc.subjectGarden Sageen_US
dc.titleDeğişik Salvia L. türlerinden elde edilen polifenol oksidaz enzimi aktivitesinin araştırılmasıen_US
dc.title.alternativeInvestigation of the activity of polyphenol oxidase enzyme from different species of Salvia L.en_US
dc.typemasterThesisen_US
dc.contributor.departmentFen Bilimleri Enstitüsüen_US
dc.relation.publicationcategoryTezen_US


Bu öğenin dosyaları:

DosyalarBoyutBiçimGöster

Bu öğe ile ilişkili dosya yok.

Bu öğe aşağıdaki koleksiyon(lar)da görünmektedir.

Basit öğe kaydını göster